GP41膜融合蛋白質(zhì)的和頻光譜研究.pdf

1、膜融合在生命體活動中普遍存在，參與著重要的物質(zhì)傳遞和信息交流的過程。GP41是一種典型的膜融合蛋白質(zhì)，是HIV病毒的病毒蛋白，在HIV感染宿主細胞的過程中起到了非常重要的作用。GP41的FP區(qū)位于其蛋白質(zhì)序列的N端，可以將宿主細胞膜與病毒細胞膜拉近然后進行下一步融合過程。正因為這一區(qū)域在膜融合初始階段發(fā)揮著至關重要的作用，之前關于FP區(qū)的研究也非常多，主要集中在其結構的探討上。目前較為認可的是FP區(qū)以β-strand和β-折疊結構存在。

2、最近有研究表明這種多態(tài)的β-strand結構與膜融合過程中間體緊密相關，β-折疊形成的多聚體結構可以更深地插入到膜中，而且可以通過改變膜的拓撲學結構來加速膜融合過程。然而，由于GP41結構的多態(tài)性和缺乏表征膜融合過程中融合蛋白質(zhì)分子結構的有效手段，β-strand結構的實時表征仍然是一個難題，聚集行為與膜融合直接的關系仍然不清楚。弄清楚這些問題的關鍵在于發(fā)展一種具有界面選擇性、時間和空間分辨的技術。和頻光譜正是這樣一種同時具備這些條件的

3、光譜分析手段且已經(jīng)被廣泛應用于蛋白質(zhì)和磷脂的研究中。本文通過測量其與不同磷脂雙分子層作用過程中不同時間節(jié)點的界面蛋白質(zhì)酰胺Ⅰ譜帶、酰胺Ⅱ、酰胺Ⅲ以及酰胺A譜帶的信號，采用手性和非手性偏振相結合的手段，對GP41膜融合蛋白質(zhì)的結構和動力學進行研究。結果發(fā)現(xiàn)GP41結構與蛋白質(zhì)濃度相關，濃度的增大會使β-折疊結構形成多聚體，且這種結構與和頻光譜的酰胺Ⅱ信號有內(nèi)在相關性。而且時間的延續(xù)和溫度的升高會使得GP41進一步發(fā)生聚集，從而使酰胺Ⅱ的信